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Dados do Trabalhos de Conclusão

UNIVERSIDADE ESTADUAL DE FEIRA DE SANTANA
BIOTECNOLOGIA (28002016006P3)
Caracterização química de Vellozia dasypus (Velloziaceae) e estudo de inibição da mieloperoxidase
VERONICA MARCHESINE DE ALMEIDA
TESE
20/06/2016

O objetivo deste estudo foi realizar a caracterização dos compostos fenólicos e avaliar a inibição da atividade clorinante da mieloperoxidase in vitro. O capítulo 1 descreve a caracterização dos componentes da fração fenólica, obtida do extrato acetato de etila de V. dasypus. A fração fenólica inibiu aproximadamente 73%, enquanto o extrato acetato de etila inibiu aproximadamente 100% a mieloperoxidase, na concentração de 100 µg/mL. Esta fração foi analisada por CLAE-EM/EM e revelou a presença de compostos fenólicos como a proantocianidina A, D-glicopiranosil-epigalocatequina-3-galato, miricetina-O-(O-galoil)- hexosídeo e duas hidroxi-trimetoxiflavanonas. As interações destes compostos com o sítio ativo da mieloperoxidase foram investigadas através de acoplamento molecular, revelando interações do tipo ligação de hidrogênio, hidrofóbicas e empilhamento π, semelhantes às descritas para os inibidores clássicos. O capítulo 2 descreve a caracterização química dos compostos fenólicos presentes em frações obtidas a partir do extrato metanólico de V. dasypus. O extrato metanólico indicou a presença de compostos fenólicos e flavonoides sendo então fracionado, resultando em quatro frações principais. Após análise por CLAE-DAD ácido clorogênico (1), ácido caféico (2), orientina (3), ácido ferúlico (4) e luteolina (5) foram encontrados em diferentes combinações. Na concentração de 100 µg/mL a fração II (compostos 2, 4 e 5) inibiu aproximadamente 95% esta enzima, enquanto o extrato metanólico inibiu apenas 61%. Os compostos da fração II foram testados separadamente e também foram capazes de inibir a mieloperoxidase (>90%) na concentração de 50 µM/mL. Em presença de tirosina o potencial de inibição destes compostos foi reduzido drasticamente, indicando que o mecanismo de inibição é reversível. Ensaios de acoplamento molecular demonstraram haver interações hidrofóbicas e ligações de hidrogênio entre os compostos 2, 4 e 5 e a mieloperoxidase.

Acoplamento molecular;Compostos fenólicos;Mieloperoxidase;Vellozia dasypus
The major aim of this study was to characterize phenolic compounds of V. dasypus and evaluate inhibition activity chlorinating on myeloperoxidase in vitro. Chapter 1 report the chemical characterization of components in the phenolic fraction obtained by V. dasypus ethyl acetate extract. The phenolic fraction inhibited approximately 100% of myeloperoxidase activity whereas crude extract inhibited approximately 73% at concentration of 100 µg/mL. This fraction was analyzed by HPLC-MS/MS showing polyphenols as proanthocyanidin A, D-glucopyranosyl-epigallocatechin-3-gallate, myricetin-O-(O-galloyl)-hexoside and hydroxytrimethoxy flavanones. Interactions responsible for enzyme inhibition were investigated by molecular docking, revealing interactions types hydrogen bonds, hydrophobic and π stacking similar to described for the classic inhibitors. Chapter 2 report the chemical characterization of phenolic compounds present in V. dasypus fractions obtained by V. dasypus methanolic extract. This extract indicated the presence of flavonoids and phenolic compounds, it was fractionated, resulting in four fractions. After analysis by HPLC-DAD, chlorogenic acid (1), caffeic acid (2), orientin (3), ferulic acid (4) and luteolin (5) were found in different combinations. At the concentration of 100 µg/mL fraction II (compounds 2, 4 e 5) inhibited this enzyme approximately 95%, whereas methanolic extract inhibited only 61%. Fraction II compounds of were separately tested and they were also able to inhibit myeloperoxidase (>90%) at a concentration of 50 µM/mL. In tyrosine presence the inhibition potential these compounds was greatly reduced, indicating that the mechanism of inhibition is reversible. Molecular docking studies demonstrated hydrophobic interactions and hydrogen bonding between compounds 2, 4 and 5 and the myeloperoxidase enzyme.
Myeloperoxidase;Phenolic compounds;V. dasypus
01
105
PORTUGUES
UNIVERSIDADE ESTADUAL DE FEIRA DE SANTANA
O trabalho não possui divulgação autorizada

Contexto

BIOTECNOLOGIA COM ÊNFASE EM RECURSOS NATURAIS DA REGIÃO NE
ATIVIDADES BIOLÓGICAS DE PRODUTOS NATURAIS, RECOMBINANTES E SINTÉTICOS
Atividades biológicas de produtos naturais da biota da região Nordeste

Banca Examinadora

ALEXSANDRO BRANCO
DOCENTE - PERMANENTE
Sim
Nome Categoria
BRUNO SILVA ANDRADE Participante Externo
MANOELITO COELHO DOS SANTOS JUNIOR Docente - PERMANENTE
CLAYTON QUEIROZ ALVES Participante Externo
MARIANA BORGES BOTURA Docente - PERMANENTE

Vínculo

CLT
Empresa Pública ou Estatal
Profissional Autônomo
Sim
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Capes UFRN RNP
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