A monoamina oxidase [EC 1.4.3.4 (MAO)] é uma enzima localizada na membrana externa da mitocôndria que usa a flavina adenina dinucleotídeo (FAD) como cofator enzimático para catalisar a conversão oxidante de uma amina em seu aldeído correspondente, produzindo também amônia e peróxido de hidrogênio. A atividade das monoamina oxidases regula os níveis de aminas biogênicas presentes nos tecidos, principalmente no cérebro. Monoamina oxidases existem como duas proteínas: MAO-A e MAO-B. Estas isoformas foram definidas primariamente pelas afinidades por substratos e sensibilidade aos inibidores. Assim, a MAO-A oxida preferencialmente serotonina, melatonina, noradrenalina e adrenalina. A MAO-B oxida preferencialmente a feniletilamina, um alcaloide do metabolismo da fenilalanina. A ingestão de feniletilamina promove a liberação de dopamina que atua no cérebro estimulando euforia. Com relação aos inibidores, a MAO-A é inibida preferencialmente por clorgilina. MAO-B é inibida por deprenil e por pargilina. Esses inibidores podem ser usados para o tratamento das doenças degenerativas do cérebro. Desde que estudos têm mostrado que moléculas derivadas de cumarinas obtiveram excelentes resultados como inibidoras destas enzimas, muitas drogas novas derivadas da cumarina vêm sendo sintetizadas, das quais algumas são muito promissoras para o tratamento das doenças de Alzheimer e Parkinson. O alvo desse trabalho foi promover testes de inibição in vitro da MAO da fração mitocondrial de cérebro de rato Wistar com novos produtos derivados da cumarina. Dentre os compostos testados, dois deles se mostraram promissores como inibidores da MAO de fração mitocondrial de cérebro de rato wistar, atingindo mais de 60% de inibição da atividade da monoamina oxidase.